Liên kết peptideliên kết cộng hóa trị liên kết hai monome amino acid liên tiếp dọc theo chuỗi peptide hoặc protein.[1][2][3][4][5]

Liên kết peptide

Tổng hợp sửa

Khi hai amino acid tạo thành một dipeptide thông qua một liên kết peptide, thì có thể gọi đây là phản ứng trùng ngưng. Trong quá trình trùng ngưng, hai amino acid tiếp cận với nhau, với nhóm axit của một amino acid này sẽ tới gần với nhóm amino của amino acid kia. Một amino acid sẽ mất hydro và oxy từ nhóm carboxyl (COOH) còn amino acid kia mất hydro từ nhóm amino của nó (NH2). Phản ứng này tạo ra một phân tử nước (H2O) và hai amino acid sẽ được nối với nhau bởi một liên kết peptide (-CO-NH-). Hai amino acid tham gia giờ được gọi là dipeptide.

 
Sự hình thành liên kết peptide

Các liên kết amid được hình thành khi nhóm carboxyl của một phân tử amino acid phản ứng với nhóm amino của phân tử amino acid khác, gây ra sự giải phóng một phân tử nước (H2O), do đó quá trình này là phản ứng tổng hợp khử nước (cũng có thể được gọi là một phản ứng trùng ngưng).

Sự hình thành liên kết peptide tiêu thụ năng lượng, mà, trong các hệ thống sống, năng lượng này có nguồn gốc từ ATP.[6] Polypeptideprotein là các chuỗi amino acid được liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Các sinh vật sống sử dụng các enzyme để tạo ra các polypeptideribosome để tạo ra các protein. Peptide được tổng hợp bởi các enzym đặc hiệu. Ví dụ, glutathione tripeptide được tổng hợp bằng hai bước từ các amino acid tự do, bởi hai enzym: gamma-glutamylcysteine ​​synthetaseglutathione synthetase.[7][8]

Chú thích sửa

  1. ^ Walker, CBE FRSE, Peter M. B. biên tập (1990) [1988]. Cambridge Dictionary of Science and Technology . Edinburgh: Press Syndicate of the University of Cambridge. tr. 658. ISBN 0521394414.
  2. ^ Pauling L. (1960) The Nature of the Chemical Bond, 3rd. ed., Cornell University Press. ISBN 0-8014-0333-2
  3. ^ Stein RL. (1993) "Mechanism of Enzymatic and Nonenzymatic Prolyl cis-trans Isomerization", Adv. Protein Chem., 44, 1–24.
  4. ^ Schmid FX, Mayr LM, Mücke M and Schönbrunner ER. (1993) "Prolyl Isomerases: Role in Protein Folding", Adv. Protein Chem., 44, 25–66.
  5. ^ Fischer G. (1993) "Peptidyl-Prolyl cis/trans Isomerases and Their Effectors", Angew. Chem. Int. Ed. Engl., 33, 1415–1436.
  6. ^ Watson, James; Hopkins, Nancy; Roberts, Jeffrey; Agetsinger Steitz, Joan; Weiner, Alan (1987) [1965]. Molecualar Biology of the Gene (hardcover) . Menlo Park, CA: The Benjamin/Cummings Publishing Company, Inc. tr. 168. ISBN 0805396144.
  7. ^ Wu G, Fang YZ, Yang S, Lupton JR, Turner ND (tháng 3 năm 2004). “Glutathione metabolism and its implications for health”. The Journal of Nutrition. 134 (3): 489–92. PMID 14988435.
  8. ^ Meister A (tháng 11 năm 1988). “Glutathione metabolism and its selective modification”. The Journal of Biological Chemistry. 263 (33): 17205–8. PMID 3053703. Bản gốc lưu trữ ngày 10 tháng 6 năm 2020. Truy cập ngày 26 tháng 6 năm 2018.