Khác biệt giữa bản sửa đổi của “Protein”

Nội dung được xóa Nội dung được thêm vào
n Đã lùi lại sửa đổi của 2402:800:613B:444B:49FD:AA41:B85D:AB09 (Thảo luận) quay về phiên bản cuối của 118.71.244.62
Thẻ: Lùi tất cả
Dòng 44:
Các protein ngắn có thể được tổng hợp hóa học bằng một số phương pháp gọi là [[tổng hợp peptide]], mà dựa trên những kỹ thuật [[tổng hợp hữu cơ]] như kỹ thuật nối hóa học (chemical ligation) để tạo ra các peptide với chiều dài lớn.<ref name=Bruckdorfer2004/> Tổng hợp hóa học cho phép đưa những axit amino nhân tạo vào trong chuỗi polypeptide, như gắn các phân tử thăm dò [[huỳnh quang]] vào mạch bên của chuỗi axit amino.<ref name=Schwarzer2005/> Những phương pháp này hữu hiệu trong phòng thí nghiệm [[hóa sinh]] và [[sinh học tế bào]], mặc dù nói chung không thương mại hóa được. Tổng hợp hóa học trở lên không hiệu quả đối với chuỗi polypeptide dài hơn khoảng 300 axit amino, và các protein được tổng hợp có thể không gập về dạng cấu trúc bậc bốn như mong đợi. Hầu hết các phương pháp tổng hợp hóa học bắt đầu từ đầu C đến đầu N, trái ngược so với các phản ứng sinh học.<ref name=Kent2009/>
 
=Protein=
=ProteinLol==
[[tập tin:Chaperonin 1AON.png|thumb|right|300px|Cấu trúc tinh thể của chaperonin, một đại phức hợp protein. Một tiểu đơn vị protein (subunit) được tô màu làm nổi bật. Chaperonin hỗ trợ cho quá trình gập protein.]]
[[tập tin:Proteinviews-1tim.png|thumb|300px|Ba cách minh họa cấu trúc ba chiều của protein [[triose phosphate isomerase]]. '''Trái''': Mọi nguyên tử được tô màu theo từng loại. '''Ở giữa:''' Biểu diễn đơn giản hình dạng bộ khung, với các cấu trúc bậc hai được tô màu. '''Phải''': Cách biểu diễn bằng bề mặt solvat tiếp xúc được (solvent-accessible surface) được tô màu cho những phần thừa (phần có tính axit được tô đỏ, phần bazơ màu lam, phần phân cực màu lục, phần không phân cực màu trắng).]]