Khác biệt giữa bản sửa đổi của “Protein kinase A”

Nội dung được xóa Nội dung được thêm vào
Dòng 10:
Trong trạng thái bất hoạt (tức khi nồng độ AMP vòng trong tế bào ở mức thấp), mỗi protein kinase A là một [[holoenzyme]] có cấu trúc [[tứ phân]] (''tetramer''), nó bao hàm 2 [[tiểu đơn vị protein|tiểu đơn vị]] đảm nhiệm [[xúc tác|chức năng chính của enzyme]] (xúc tác) và 2 tiểu đơn vị có nhiệm vụ điều tiết hoạt tính enzyme. 2 tiểu đơn vị điều tiết nằm dính chặt vào 2 tiểu đơn vị xúc tác và ức chế hoạt tính của chúng. Tuy nhiên, khi nồng độ của AMP vòng tăng vọt lên (do hoạt động của enzyme [[adenylat cyclaza]]), AMP vòng sẽ bám vào các tiểu đơn vị điều tiết khiến cấu trúc không gian của PKA thay đổi, giúp cho các tiểu đơn vị xúc tác tách khỏi các tiểu đơn vị điều tiết và có thể thực thi hoạt tính xúc tác của mình. Để tách các tiểu đơn vị xúc tác ra khỏi các tiểu đơn vị ức chế, mỗi tiểu đơn vị ức chế cần ít nhất hai AMP vòng bám vào nó; điều này khiến hoạt tính của PKA rất "nhạy cảm" đối với sự thay đổi của nồng độ AMP vòng.<ref name = "albert908">Albert và các tác giả khác, trang 908</ref><ref name = "lodish649">Lodish và các tác giả khác, trang 649</ref><ref name = "lodish650"/>
 
Hoạt tính của PKA sẽ biến mất khi nồng độ AMP vòng sụt giảm (bị thủy phân do enzyme [[phosphodiesterase|phosphodiesteraza]]) và không đủ khả năng bám vào các tiểu đơn vị điều tiết nữa, khiến các tiểu đơn vị này có thể tiếp tục ức chế các tiểu đơn vị xúc tác. Như vậy, hoạt tính của PKA được điều tiết bởi AMP vòng và bản thân PKA cũng là chất trung gian cho phần lớn các hoạt động của AMP vòng trong tế bào.<ref name = "albert908"/><ref name = "lodish650">Lodish và các tác giả khác, trang 650</ref>
 
==== PKA và protein neo đậu (AKAP) ====