Protein xuyên màng

Protein xuyên màng (transmembrane protein, TP) là một loại protein màng không thể tách rời (integral membrane protein, IMP) kéo dài xuyên qua màng tế bào. Nhiều protein xuyên màng, cụ thể là protein vận chuyển màng (membrane transport protein) có chức năng như những cánh cổng cho phép vận chuyển các chất cụ thể qua màng. Để di chuyển một chất qua màng, các protein này phải thay đổi cấu trúc. Protein xuyên màng thường rất kỵ nước và kết tủa trong môi trường nước. Chất tẩy rửa hoặc dung môi không phân cực mới có thể tách chúng ra được.

Sơ đồ protein xuyên màng:
1) protein chứa chuỗi xoắn α xuyên màng 1 lần
2) protein chứa chuỗi xoắn α xuyên màng nhiều lần.
3) protein chứa chuỗi gấp nếp β xuyên màng nhiều màng.
Màng tế bào màu vàng nhạt.

Trình tự peptide xuyên qua màng tế bào (vùng xuyên màng) phần lớn là kỵ nước.[1] Tùy thuộc vào số lượng phân đoạn xuyên màng có thể phân loại protein xuyên màng như sauː

  1. protein xuyên màng 1 lần (protein bitopic)
  2. protein xuyên màng nhiều lần. (protein polytopic)

Một số protein màng không thể tách rời chỉ bám vĩnh viễn màng chứ không xuyên màng, gọi là protein bám màng không thể tách rời (Integral monotopic protein).[2]

Phân loạiSửa đổi

Phân loại theo cấu trúcSửa đổi

Có hai loại protein xuyên màng cơ bản:[3] xoắn alphagấp nếp beta xếp dạng thùng (beta-barrel). Các protein xoắn alpha có ở màng trong của tế bào vi khuẩn hoặc màng sinh chất của sinh vật nhân chuẩn, đôi khi ở màng ngoài vi khuẩn.[4] Đây là loại protein xuyên màng chính. Ở người, 27% tổng số protein là protein màng xoắn alpha.[5] Cho đến nay, protein gấp nếp beta xếp dạng thùng chỉ tìm thấy ở màng ngoài của vi khuẩn Gram âm, vách của vi khuẩn Gram dương, màng ngoài của ty thểlục lạp, hoặc có thể được tiết ra dưới dạng chất độc tạo lỗ (pore-forming toxins). Tất cả các protein gấp nếp beta xếp dạng thùng đều có cấu trúc liên kết lên-xuống đơn giản, có thể phản ánh nguồn gốc tiến hóa chung.

Ngoài các vùng protein, có các yếu tố xuyên màng bất thường do peptide tạo thành. Ví dụ điển hình là Gramicidin A, một peptit tạo thành chuỗi xoắn β xuyên màng dạng dimer hóa.[6] Peptide này do vi khuẩn Gram dương tiết ra như một chất kháng khuẩn (Antimicrobial peptides, AMPs). Chuỗi xoắn polyproline-II chưa thấy trong các protein tự nhiên, tồn tại trong các peptide nhân tạo.[7]

Cấu trúc 3DSửa đổi

 
Biểu đồ hình cột số lượng cấu trúc 3D đã biết của các protein màng

Xác định cấu trúc protein màng bằng phương pháp tinh thể học tia X, kính hiển vi điện tử hoặc quang phổ NMR.[8] Cấu trúc bậc ba phổ biến nhất của những protein này là dạng bó xoắn (helix bundle) xuyên màng và gấp nếp beta xếp dạng thùng (beta barrel). Phần của các protein màng được gắn vào lớp lipid kép (xem bàiː vỏ lipid vòng) chứa các amino acid hầu hết là kỵ nước.

Các protein màng có bề mặt kỵ nước, tương đối linh hoạt và mật độ tương đối thưa. Đây chính là trở ngại khi tìm đủ protein và nuôi cấy tinh thể các protein này. Mặc dù xác định cấu trúc các protein này có tầm quan trọng trong việc nghiên cứu chức năng của protein màng, tìm ra cấu trúc nguyên tử cho các protein này cần nhiều công sức hơn so với protein hình cầu.[9] Tính đến tháng 1 năm 2013, ít hơn 0,1% cấu trúc protein được xác định là protein màng mặc dù protein màng chiếm 20–30% tổng số proteome.[10][11][12][13]

Xem thêmSửa đổi

Tham khảoSửa đổi

  1. ^ Manor, Joshua; Feldblum, Esther S.; Arkin, Isaiah T. (2012). “Environment Polarity in Proteins Mapped Noninvasively by FTIR Spectroscopy”. The Journal of Physical Chemistry Letters. 3 (7): 939–944. doi:10.1021/jz300150v. PMC 3341589. PMID 22563521.
  2. ^ Steven R. Goodman (2008). Medical cell biology. Academic Press. tr. 37–. ISBN 978-0-12-370458-0. Truy cập ngày 24 tháng 11 năm 2010.
  3. ^ Jin Xiong (2006). Essential bioinformatics. Cambridge University Press. tr. 208–. ISBN 978-0-521-84098-9. Truy cập ngày 13 tháng 11 năm 2010.
  4. ^ alpha-helical proteins in outer membranes include Stannin and certain lipoproteins, and others
  5. ^ Almén MS, Nordström KJ, Fredriksson R, Schiöth HB (2009). “Mapping the human membrane proteome: a majority of the human membrane proteins can be classified according to function and evolutionary origin”. BMC Biol. 7: 50. doi:10.1186/1741-7007-7-50. PMC 2739160. PMID 19678920.
  6. ^ Nicholson, L. K.; Cross, T. A. (1989). “Gramicidin cation channel: an experimental determination of the right-handed helix sense and verification of.beta.-type hydrogen bonding”. Biochemistry (bằng tiếng Anh). 28 (24): 9379–9385. doi:10.1021/bi00450a019. PMID 2482072.
  7. ^ Kubyshkin, Vladimir; Grage, Stephan L.; Ulrich, Anne S.; Budisa, Nediljko (2019). “Bilayer thickness determines the alignment of model polyproline helices in lipid membranes”. Physical Chemistry Chemical Physics (bằng tiếng Anh). 21 (40): 22396–22408. Bibcode:2019PCCP...2122396K. doi:10.1039/c9cp02996f. PMID 31577299.
  8. ^ Cross, Timothy A.; Sharma, Mukesh; Yi, Myunggi; Zhou, Huan-Xiang (2011). “Influence of Solubilizing Environments on Membrane Protein Structures”. Trends in Biochemical Sciences. 36 (2): 117–125. doi:10.1016/j.tibs.2010.07.005. PMC 3161620. PMID 20724162.
  9. ^ Carpenter, Elisabeth P; Beis, Konstantinos; Cameron, Alexander D; Iwata, So (tháng 10 năm 2008). “Overcoming the challenges of membrane protein crystallography”. Current Opinion in Structural Biology. 18 (5): 581–586. doi:10.1016/j.sbi.2008.07.001. PMC 2580798. PMID 18674618.
  10. ^ “Membrane Proteins of known 3D Structure”. Bản gốc lưu trữ ngày 25 tháng 12 năm 2013. Truy cập ngày 14 tháng 2 năm 2021.
  11. ^ Elofsson, Arne; Heijne, Gunnar von (ngày 7 tháng 6 năm 2007). “Membrane Protein Structure: Prediction versus Reality”. Annual Review of Biochemistry. 76 (1): 125–140. CiteSeerX 10.1.1.332.4023. doi:10.1146/annurev.biochem.76.052705.163539. PMID 17579561.
  12. ^ Chen, Chien Peter; Rost, Burkhard (2002). “State-of-the-art in membrane protein prediction”. Applied Bioinformatics. 1 (1): 21–35. CiteSeerX 10.1.1.134.7424. PMID 15130854.
  13. ^ Hopf, Thomas A.; Colwell, Lucy J.; Sheridan, Robert; Rost, Burkhard; Sander, Chris; Marks, Debora S. (tháng 6 năm 2012). “Three-Dimensional Structures of Membrane Proteins from Genomic Sequencing”. Cell. 149 (7): 1607–1621. doi:10.1016/j.cell.2012.04.012. PMC 3641781. PMID 22579045.