Khác biệt giữa bản sửa đổi của “Protein”

'''Protein''' (phát âm tiếng Việt: Prô-tê-in, còn gọi là '''chất đạm''') là những [[phân tử sinh học]], hay [[đại phân tử]], chứa một hoặc nhiều mạch dài của các nhóm [[axit amin]]. Protein thực hiện rất nhiều chức năng bên trong [[sinh vật]], bao gồm các [[xúc tác bằng enzym|phản ứng trao đổi chất xúc tác]], [[sao chép DNA]], [[tín hiệu tế bào|đáp ứng lại kích thích]], và vận chuyển phân tử từ một vị trí đến vị trí khác. Các protein khác nhau chủ yếu ở trình tự của các axit amin trong cấu tạo của chúng, mà trình tự này bị chi phối bởi [[trình tự nucleotide]] của các [[gen]] quy định tương ứng, và ở kết quả của giai đoạn [[gập protein]] (protein folding) thành những [[cấu trúc protein|cấu trúc 3 chiều]] xác định lên chức năng năng của nó.

 

 

Sau khi sản sinh ra, các protein chỉ tồn tại trong thời gian nhất định và sau đó [[thủy phân protein|thoái hóa]] và được tái sinh bởi bộ máy của tế bào thông qua quá trình luân chuyển protein (protein turnover). Vòng đời của một protein được đo bằng [[chu kỳ bán rã|nửa thời gian sống]] và nằm trong một miền rộng các giá trị. Chúng có thể chỉ tồn tại vài phút hay hàng năm với thời gian sống trung bình khoảng 1–2 ngày trong tế bào [[lớp thú|động vật]]. Các protein không bình thường hoặc gập xoắn bị lỗi thường thoái hóa nhanh hơn hoặc do bởi bị đánh dấu để phá hủy hoặc trở lên không ổn định.

 

 

Protein có thể được [[sàng lọc protein|sàng lọc]] từ các thành phần khác của tế bào sử dụng nhiều kỹ thuật khác nhau như kỹ thuật siêu ly tâm (ultracentrifugation), [[kết tủa]], [[điện di]], và [[sắc ký]]; sự phát triển của [[kỹ thuật di truyền]] đã đem lại một số phương pháp để sàng lọc protein. Các phương pháp thường gặp để nghiên cứu cấu trúc và chức năng của protein bao gồm kỹ thuật [[hóa mô miễn dịch]] (immunohistochemistry), gây đột biến định hướng điểm (site-directed mutagenesis), [[tinh thể học tia X]], [[cộng hưởng từ hạt nhân]] và [[Phương pháp khối phổ|khối phổ kế]].

{{chính|Hóa sinh|Axit amin|Liên kết peptide}}

 

Axit amin trong một chuỗi polypeptide được liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Khi được liên kết trong chuỗi protein, từng axit amin được gọi là phần thừa (hay phần dư, ''residue''), và cấu trúc liên kết một loạt các nguyên tử cacbon, nitơ, và ôxy được gọi là ''mạch chính'' hay ''bộ khung protein.''<ref>Murray ''et al''., p. 19.</ref>

 

{{chính|Sinh tổng hợp protein}}

 

 

Giai đoạn tổng hợp protein từ khuôn mRNA gọi là [[dịch mã (di truyền học)|dịch mã]]. mRNA được kéo vào ribosome và ribosome một lần đọc ba nucleotide bằng cách khớp theo nguyên tắc bổ sung mỗi bộ ba mã hóa (codon) với một bộ ba đối mã (anticodon) nằm trên phân tử [[RNA vận chuyển]], nó mang theo axit amin tương ứng với codon mà nó nhận ra. Trước đó, enzyme [[aminoacyl tRNA synthetase]] "nạp" một axit amino đúng vào phân tử tRNA. Chuỗi polypeptide đang hình thành thường được gọi là ''chuỗi mới sinh'' (''nascent chain''). Protein luôn luôn sinh tổng hợp theo chiều từ đầu N (N-terminus, đầu có nhóm NH₂) đến đầu C (C-terminus, đầu có nhóm COOH).<ref name=vanHolde1996>van Holde and Mathews, pp. 1002–42.</ref>

Để thực hiện phân tích ''in vitro'', một protein cần nghiên cứu phải được tinh sạch và sàng lọc (protein purification) khỏi những thành phần khác của tế bào. Quá trình này thường bắt đầu bằng cách phá tế bào (hay tiêu tế bào, cytolysis), khi ấy màng tế bào bị phá vỡ khi lượng nước [[thẩm thấu]] quá nhiều vào trong tế bào và các thành phần bên trong được giải phóng vào một dung môi gọi là dung dịch thủy phân tế bào (crude lysate, hay cytolysate). Hỗn hợp thu được được tinh sạch bằng phương pháp siêu ly tâm (ultracentrifugation), mà phân tách nhiều thành phần tế bào thành các phần chứa các protein hòa tan khác nhau; như màng [[lipid]] và protein; [[bào quan]] tế bào, và [[axit nucleic]]. Hỗn hợp được [[kết tinh]] bằng phương pháp tách tinh thể muối (salting out) cho phép tập trung protein từ dung dịch này. Sau đó sử dụng nhiều kỹ thuật [[sắc ký]] để cô lập một hoặc một vài protein cần nghiên cứu dựa trên những tính chất của chúng như trọng lượng phân tử, tổng điện tích và ái lực liên kết.<ref>Murray ''et al''., pp. 21–24.</ref> Mức độ sàng lọc được giám sát nhờ sử dụng nhiều kỹ thuật [[điện di trên gel]] (gel electrophoresis) nếu biết trọng lượng phân tử và [[điểm đẳng điện]] (isoelectric point) của protein cần nghiên cứu, hoặc bằng phân tích [[phổ học|phổ]] nếu protein có những đặc trưng phổ dễ phân biệt, hoặc bằng thí nghiệm thử enzyme (enzyme assay) nếu protein có hoạt tính enzyme. Thêm vào đó, protein có thể được cô lập theo điện tích của chúng nhờ sử dụng phương pháp tập trung đẳng điện (isoelectric focusing).<ref name=Hey2008/>

 

 

===Khu trú tế bào===

==Tham khảo==

{{tham khảo|colwidth=30em|refs=

 

 

<ref name=Bruckdorfer2004>{{cite journal |vauthors=Bruckdorfer T, Marder O, Albericio F |title=From production of peptides in milligram amounts for research to multi-tons quantities for drugs of the future |journal=Current Pharmaceutical Biotechnology |volume=5 |issue=1 |pages=29–43 |year=2004 |pmid=14965208 |doi=10.2174/1389201043489620}}</ref>

 

 

 

<ref name=Copland2009>{{cite journal |vauthors=Copland JA, Sheffield-Moore M, Koldzic-Zivanovic N, Gentry S, Lamprou G, Tzortzatou-Stathopoulou F, Zoumpourlis V, Urban RJ, Vlahopoulos SA |title=Sex steroid receptors in skeletal differentiation and epithelial neoplasia: is tissue-specific intervention possible? |journal=BioEssays |volume=31 |issue=6 |year=2009 |pages=629–41 |doi=10.1002/bies.200800138 |pmid=19382224}}</ref>

<ref name=EXPASY2000>{{cite journal|url=http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf |author=Bairoch A |year=2000 |title=The ENZYME database in 2000 |journal=Nucleic Acids Research |volume=28 |pages=304–305 |pmid=10592255 |doi=10.1093/nar/28.1.304 |issue=1 |pmc=102465 |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20110601003507/http://www.expasy.org/NAR/enz00.pdf |archivedate=June 1, 2011 }}</ref>

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

<ref name=Koegl2007>{{cite journal |vauthors=Koegl M, Uetz P |title=Improving yeast two-hybrid screening systems |journal=Briefings in Functional Genomics & Proteomics |volume=6 |issue=4 |pages=302–12 |year=2007 |pmid=18218650 |doi=10.1093/bfgp/elm035 |url=http://bfgp.oxfordjournals.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=18218650}}</ref>

 

<ref name=Kuhlman2003>{{cite journal |vauthors=Kuhlman B, Dantas G, Ireton GC, Varani G, Stoddard BL, Baker D |title=Design of a novel globular protein fold with atomic-level accuracy |journal=Science |volume=302 |issue=5649 |pages=1364–68 |year=2003 |pmid=14631033 |doi=10.1126/science.1089427 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=14631033 |bibcode=2003Sci...302.1364K}}</ref>

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

<ref name=Zagrovic2002>{{cite journal |vauthors=Zagrovic B, Snow CD, Shirts MR, Pande VS |title=Simulation of folding of a small alpha-helical protein in atomistic detail using worldwide-distributed computing |journal=Journal of Molecular Biology |volume=323 |issue=5 |pages=927–37 |year=2002 |pmid=12417204 |doi=10.1016/S0022-2836(02)00997-X}}</ref>

 

 

 

 

<ref name=Zhou2008>{{cite journal |author=Zhou ZH |title=Towards atomic resolution structural determination by single-particle cryo-electron microscopy |journal=Current Opinion in Structural Biology |volume=18 |issue=2 |pages=218–28 |year=2008 |pmid=18403197 |doi=10.1016/j.sbi.2008.03.004 |pmc=2714865}}</ref>