Khác biệt giữa bản sửa đổi của “Enzyme”
Nội dung được xóa Nội dung được thêm vào
Không có tóm lược sửa đổi |
n replaced: . → ., sulfate]] → sulfat]] using AWB |
||
Dòng 10:
== Lịch sử ==
[[Tập tin:Eduard Buchner (Nobel 1907).jpg|trái|nhỏ|191x191px|[[Eduard Buchner]] (1860 - 1917)
Ngay từ cuối thể kỷ 17 và đầu thế kỷ 18, sự tiêu hóa [[thịt]] bằng các chất tiết ra từ dạ dày<ref name="Reaumur1752">{{chú thích tạp chí|last = de Réaumur|first = RAF|authorlink = René Antoine Ferchault de Réaumur|year = 1752|title = Observations sur la digestion des oiseaux|journal = Histoire de l'academie royale des sciences|volume = 1752|pages = 266, 461}}</ref> và sự chuyển hóa tinh bột thành [[đường]] bởi các chất tiết ra ở thực vật và [[nước bọt]] đã được biết đến. Tuy nhiên, cơ chế của các quá trình vẫn chưa được xác định.<ref>Williams, H. S. (1904) [http://etext.lib.virginia.edu/toc/modeng/public/Wil4Sci.html A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences] Harper and Brothers (New York) Accessed ngày 4 tháng 4 năm 2007</ref>
Dòng 17:
Năm 1877, nhà vật lý học người Đức [[Wilhelm Kühne]] đã sử dụng từ ''[[wiktionary:enzyme|enzyme]]'', trong tiếng Hy Lạp là ''ενζυμον'', có nghĩa là "trong men", để miêu tả quá trình này.<ref>Kühne coined the word "enzyme" in: W. Kühne (1877) "[http://books.google.com/books?id=jzdMAAAAYAAJ&pg=PA190&ie=ISO-8859-1&output=html Über das Verhalten verschiedener organisirter und sog. ungeformter Fermente]" (On the behavior of various organized and so-called unformed ferments), ''Verhandlungen des naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg'', new series, vol. 1, no. 3, pages 190–193. The relevant passage occurs on page 190: "Um Missverständnissen vorzubeugen und lästige Umschreibungen zu vermeiden schlägt Vortragender vor, die ungeformten oder nicht organisirten Fermente, deren Wirkung ohne Anwesenheit von Organismen und ausserhalb derselben erfolgen kann, als ''Enzyme'' zu bezeichnen." (Translation: In order to obviate misunderstandings and avoid cumbersome periphrases, [the author, a university lecturer] suggests designating as "enzymes" the unformed or not organized ferments, whose action can occur without the presence of organisms and outside of the same.)</ref>
Năm 1897, [[Eduard Buchner]] đã gửi bài báo đầu tiên về khả năng chiết xuất men từ các tế bào nấm men còn sống để lên men đường. Trong một loại các thí nghiệm tại [[Đại học Berlin]], ông nhận thấy rằng đường được lên men thậm chí không có mặt các tế bào nấm men trong hỗn hợp.<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-bio.html Nobel Laureate Biography of Eduard Buchner at http://nobelprize.org]. Truy cập ngày 4 tháng 4 năm 2007.</ref> Ông đặt tên enzym lên men sucrose đó là "[[zymase]]".<ref>[http://nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/1907/buchner-lecture.html Text of Eduard Buchner's 1907 Nobel lecture at http://nobelprize.org]. Truy cập ngày 4 tháng 4 năm 2007.</ref> Năm 1907, ông đã nhận được [[giải Nobel hóa học]] "cho nghiên cứu sinh hóa của ông và phát hiện của ông về sự lên men không có tế bào".
== Danh pháp ==
Một enzyme thông thường có danh pháp là "tên cơ chất xúc tác" gắn với hậu tố -ase (một số tài liệu tiếng Việt phiên âm thành -aza) như [[lactase]] (phân giải [[lactose]]), [[maltase]] (phân giải đường [[Kẹo mạch nha|maltose]]).... Hoặc cũng có trường hợp là dạng phản ứng + -ase như [[RNA polymerase]] có chức năng xúc tác hình thành [[liên kết phosphodiester]] (một dạng [[liên kết cộng hóa trị]]) giữa các [[Nucleotide|RNA nucleotide]] tự do để hình thành nên chuỗi phân tử [[RNA]] (ribonucleic acid) (nói đơn giản là RNA polymerase xúc tác trùng hợp (polymeration) "[[
== Phân loại và thành phần cấu tạo ==
Dòng 60:
|EC 6
|Ligase
|Xúc tác hình thành liên kết hóa học mới có sử dụng năng lượng từ [[
|Argininosuccinate synthase, Chelatase, DNA ligase
|}
Dòng 69:
* Enzyme đơn thành phần chỉ được cấu tạo bởi [[protein]].
* Enzyme đa thành phần là [[phức hợp protein]] (protein complex) được cấu tạo bởi hai bộ phận là protein (gọi là [[apoenzyme]]) và thành phần phi protein (gọi là [[cofactor]]) như [[ion]] [[kim loại]] ([[Sắt|Fe<sup>2+</sup>]], [[Magie|Mg<sup>2+</sup>]], [[Iốt|I<sup>-</sup>]]), [[hợp chất hữu cơ]] (trong tình huống này gọi là [[coenzyme]]) như các [[vitamin]] ([[retinol]], [[thiamin]], [[
Do enzyme được cấu tạo bởi protein nên khi gặp điều kiện môi trường [[nhiệt độ]], [[pH]]... bất lợi hoặc phơi nhiễm với tác nhân gây biến tính (''denaturant'') hóa học như [[natri dodecyl
[[Tập tin:Ribozyme.jpg|nhỏ|417x417px|Ribozyme phân hủy chuỗi [[ARN thông tin|RNA thông tin]] (mRNA)]]
Ngoài ra, một sốphân tử RNA còn có hoạt tính xúc tác giống enzyme, được gọi chung là [[ribozyme]]. Do chúng có cấu trúc mạch đơn nên có thể tự cuộn gập thành cấu hình không gian đặc trưng để xúc tác hoặc chúng có thể liên kết với phân tử [[Axit nucleic|nucleic acid]] hay protein khác để hình thành cấu trúc không gian đặc trưng, phù hợp với nhiệm vụ xúc tác. Ngoài ra, do là mạch đơn nên một số [[Bazơ nitơ|nitrogenous base]] có chứa nhóm nguyên tử có thể tham gia trực tiếp vào phản ứng. Một số ribozyme tiêu biểu là thể tự cắt nối intron (intron self-splicing, ribozyme này có cofactor là Mn<sup>2+</sup>) thuộc nhóm I và II, ribozyme của virus HDV (gây bệnh viêm gan), [[Viroid và Prion|viroid]]...
Dòng 88:
==== Mô hình Koshland ====
[[Tập tin:Hexokinase induced fit.svg|nhỏ|351x351px|[[Hexokinase]] có thể biến đổi để phù hợp với [[
Năm 1958, Daniel Koshland đề xuất giả thuyết bổ sung cho mô hình Fischer. Ông cho rằng cấu trúc của enzyme linh hoạt và đặc biệt là trung tâm hoạt động có thể biến đổi cấu hình liên tục sao cho khớp nhất với cơ chất. Do đó, cơ chất có thể liên kết với enzyme sao cho hoạt động xúc tác diễn ra hiệu quả nhất. Đôi khi, phân tử cơ chất có biến đổi nhẹ về cấu trúc để tăng hiệu quả xúc tác như trong trường hợp [[glycoside hydrolase]].
Dòng 102:
=== Cơ chế xúc tác tổng quát của enzyme ===
[[Tập tin:Activation energy.svg|nhỏ|303x303px|Giản đồ năng lượng phản ứng không có enzyme (nét liền) và có enzyme (nét đứt)]]
Thông thường để một phản ứng xảy ra thì phản ứng đấy cần được cung cấp một năng lượng tối thiểu E<sub>A</sub> nào đó để đạt trạng thái cực đại về năng lượng (gọi là trạng thái chuyển tiếp, ''transition state''). Năng lượng E<sub>A</sub> được gọi là [[năng lượng hoạt hóa]] (''activation energy''). Năng lượng hoạt hóa có ảnh hưởng tới [[tốc độ phản ứng]]. Xét phản ứng: <blockquote><chem display="inline">pA + qB->p'C + q'D </chem></blockquote>Gọi tốc độ v của phản ứng hóa học là tốc độ giảm lượng chất phản ứng theo thời gian để tạo ra sản phẩm thì theo phương trình trên, ta có: <blockquote><math>v=-{d[A] \over dt}=k[A]^p.[B]^q</math> </blockquote>Ở đây [A], [B] là nồng độ mol/l của chất phản ứng A, B và k là hằng số tốc độ phản ứng. Hằng số k có thể tính theo phương trình Arrhenius: <blockquote><math>k = Ae^\frac{-E_{\rm a}}{RT}</math> </blockquote>Trong đó: A là tần số va chạm, E<sub>a</sub> là năng lượng hoạt hóa (J), R là [[hằng số khí]], T là [[Kelvin|nhiệt độ tuyệt đối]] (K). Biến đổi phương trình trên, ta được <math>\ln k =\ln A - {E_a \over RT}</math>. Nên E<sub>a</sub> càng lớn thì hằng số k càng nhỏ và tốc độ v càng nhỏ. Do đó, để làm tăng tốc độ phản ứng thì cơ chế xúc tác chung của enzyme là giảm năng lượng hoạt hóa thông qua nhiều phương pháp khác nhau:
* Enzyme hoạt động như một cái khuôn cho sự định hướng của cơ chất.
* Enzyme gây tác động ứng suất lên cơ chất và làm ổn định trạng thái chuyển tiếp.
* Miền hoạt động của enzyme cung cấp vi môi trường phù hợp cho phản ứng diễn ra.
* Miền hoạt động của enzyme tham gia trực tiếp trong phản ứng xúc tác. Tuy nhiên, sau khi phản ứng kết thúc thì miền này được biến đổi như ban đầu để tham gia nhiều phản ứng xúc tác phía sau.
=== Động học enzyme ===
| |||