Fibroin là một loại protein không hòa tan có trong tơ tằm được sản xuất bởi ấu trùng tằm, các chi bướm khác như Antheraea, Cricula, SamiaGonometa và nhiều loài côn trùng khác. Tơ ở trạng thái thô của nó bao gồm hai loại protein chính là sericin và fibroin, với một lớp sericin giống như keo phủ hai sợi tơ đơn lẻ của sợi được gọi là brins.[1][2]

Fibroin light chain
Danh pháp
Ký hiệu L-Fibroin
Pfam PF05849
InterPro IPR008660
Fibroin
Danh pháp
Sinh vật ?
Ký hiệu ?
Dữ liệu khác
Fibroin P25 (Fibrohexamerin)
Danh pháp
Ký hiệu Fibroin_P25
Pfam PF07294
InterPro IPR009911
Cấu trúc sơ cấp của fibroin, (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) n

Giun tơ sản xuất sợi tơ với ba chuỗi, nhẹ, nặng và glycoprotein P25. Các chuỗi nặng và nhẹ được liên kết bởi một liên kết disulphide và P25 liên kết với các chuỗi nặng và nhẹ liên kết với disulphide bằng các tương tác không gây cản trở. P25 đóng vai trò quan trọng trong việc duy trì tính toàn vẹn của tổ hợp.[3]

Protein sợi nặng bao gồm các lớp beta phản song song. Cấu trúc chính của nó chủ yếu bao gồm chuỗi axit amin tái phát (Gly - Ser -Gly- Ala -Gly-Ala)n. Hàm lượng glycine cao (và, ở mức độ thấp hơn, alanine) cho phép đóng gói chặt chẽ các tấm, góp phần vào cấu trúc cứng của lụa và độ bền kéo. Một sự kết hợp giữa độ cứng và độ dẻo dai làm cho nó trở thành một vật liệu với các ứng dụng trong một số lĩnh vực, bao gồm cả y sinh và sản xuất dệt may.

Fibroin được biết là tự sắp xếp theo ba cấu trúc, được gọi là tơ I, II và III. Tơ I là dạng sợi tự nhiên, được phát ra từ tuyến tơ tằm. Tơ II đề cập đến việc sắp xếp các phân tử sợi trong tơ tằm, có độ bền cao hơn và thường được sử dụng trong các ứng dụng thương mại khác nhau. Tơ III là một cấu trúc mới được phát hiện của fibroin.[4] Tơ III được hình thành chủ yếu trong các giải pháp của fibroin tại một giao diện (ví dụ: giao diện không khí-nước, giao diện nước-dầu, v.v.).

Suy biếnSửa đổi

Nhiều loài vi khuẩn AmycolatopsisSaccharotrix có thể làm suy biến cả sợi tơ và axit polylactic.[5]

Tham khảoSửa đổi

  1. ^ Hakimi O, Knight DP, Vollrath F, Vadgama P (tháng 4 năm 2007). “Spider and mulberry silkworm silks as compatible biomaterials.”. Composites Part B: Engineering 38 (3): 324–37. doi:10.1016/j.compositesb.2006.06.012. 
  2. ^ Dyakonov T, Yang CH, Bush D, Gosangari S, Majuru S, Fatmi A (2012). “Design and characterization of a silk-fibroin-based drug delivery platform using naproxen as a model drug”. Journal of Drug Delivery 2012: 490514. PMC 3312329. PMID 22506122. doi:10.1155/2012/490514. 
  3. ^ Inoue S, Tanaka K, Arisaka F, Kimura S, Ohtomo K, Mizuno S (tháng 12 năm 2000). “Silk fibroin of Bombyx mori is secreted, assembling a high molecular mass elementary unit consisting of H-chain, L-chain, and P25, with a 6:6:1 molar ratio”. The Journal of Biological Chemistry 275 (51): 40517–28. PMID 10986287. doi:10.1074/jbc.M006897200. 
  4. ^ Valluzzi R, Gido SP, Muller W, Kaplan DL (1999). “Orientation of silk III at the air-water interface”. International Journal of Biological Macromolecules 24 (2-3): 237–42. PMID 10342770. doi:10.1016/S0141-8130(99)00002-1. 
  5. ^ Tokiwa Y, Calabia BP, Ugwu CU, Aiba S (tháng 8 năm 2009). “Biodegradability of plastics”. International Journal of Molecular Sciences 10 (9): 3722–42. PMC 2769161. PMID 19865515. doi:10.3390/ijms10093722. 
Bài viết này kết hợp văn bản từ phạm vi công cộng PfamInterPro: IPR009911