Mở trình đơn chính

Ureases (mã hiệu: EC 3.5.1.5), nếu xét về chức năng thì thuộc về siêu họ các amidohydrolasephosphotriesterase.[1] Urease được tìm thấy trong rất nhiều vi khuẩn, nấm, tảo, thực vật, và một số động vật không xương sống, thậm còn có thể tồn tại trong đất. Urease là các metalloenzyme chứa niken và có trọng lượng phân tử cao.[2]

Urease
Urease-1E9Z.jpg
Urease của Helicobacter pylori được lấy từ PDB: 1E9Z​.
Mã định danh(ID)
Mã EC3.5.1.5
Mã CAS9002-13-5
Các dữ liệu thông tin
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycchu trình chuyển hóa
PRIAMprofile
Các cấu trúc PDBRCSB PDB PDBe PDBsum

Các enzim này xúc tác quá trình thủy phân urê thành carbon dioxitamoniac:

(NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3

Quá trình thủy phân urê xảy ra ở hai giai đoạn. Trong giai đoạn đầu, amoniaccarbamate được tạo nhiên. Carbamate sẽ nhanh chóng tự thủy phân thành amoniacaxit cacbonic. Hoạt động của urease sẽ làm tăng độ pH của môi trường vì nó tạo ra amoniac, đó là kiến thức cơ bản.

Hoạt động của urease lần đầu tiên được xác định vào năm 1876 bởi nhà hóa học người Pháp là Frédéric Alphonse Musculus như là một chất lên men hòa tan.[3] Năm 1926, James B. Sumner đã chỉ ra rằng urease là một protein bằng cách kiểm tra dạng kết tinh của nó.[4] Công trình của Sumner là cuộc mô tả đầu tiên rằng một protein có thể hoạt động như một loại enzyme và cuối cùng dẫn đến sự công nhận rằng hầu hết các enzyme, trên thực tế, chính là protein. Urease cũng là enzyme đầu tiên được kết tinh. Đối với công trình này, Sumner đã được trao giải Nobel Hóa học vào năm 1946.[5] Cấu trúc tinh thể của urease lần đầu tiên được xác định bởi P. A. Karplus vào năm 1995.[4]

Chú thíchSửa đổi

  1. ^ Holm L, Sander C (1997). “An evolutionary treasure: unification of a broad set of amidohydrolases related to urease”. Proteins 28 (1): 72–82. PMID 9144792. doi:10.1002/(SICI)1097-0134(199705)28:1<72::AID-PROT7>3.0.CO;2-L. 
  2. ^ Krajewska B, van Eldik R, Brindell M (13 tháng 8 năm 2012). “Temperature- and pressure-dependent stopped-flow kinetic studies of jack bean urease. Implications for the catalytic mechanism”. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 17 (7): 1123–1134. PMC 3442171. PMID 22890689. doi:10.1007/s00775-012-0926-8. 
  3. ^ Musculus, « Sur le ferment de l'urée », Comptes rendus de l'Académie des sciences, vol. 82, 1876, pp. 333-336, reachable in Gallica
  4. ^ a ă Karplus PA, Pearson MA, Hausinger RP (1997). “70 years of crystalline urease: What have we learned?”. Accounts of Chemical Research 30 (8): 330–337. doi:10.1021/ar960022j. 
  5. ^ The Nobel Prize in Chemistry 1946