Tyrosine kinase là một enzyme có thể chuyển một nhóm phosphate từ ATP đến một protein trong tế bào. Nó hoạt động như một công tắc "bật" hoặc "tắt" trong nhiều chức năng tế bào. Tyrosine kinase là một phân lớp của protein kinase.

Protein tyrosine kinase
pdb 2HCK, rendered in PyMOL
Danh pháp
Ký hiệu Pkinase_Tyr
Pfam PF07714
InterPro IPR001245
SMART TyrKc
PROSITE PDOC00629
SCOP 1apm
OPM family 207
OPM protein 2k1k
CDD cd00192

Nhóm phosphate được gắn với amino acid tyrosine trên protein. Tyrosine kinase là một phân lớp của lớp protein kinase lớn hơn. Kinase còn có thể gắn các nhóm phosphate vào các amino acid khác (serinethreonine). Phosphoryl hóa protein bởi kinase là một cơ chế quan trọng trong việc truyền tín hiệu trong tế bào và điều hòa các hoạt động của tế bào, chẳng hạn như phân chia tế bào.

Protein kinase có thể trở nên đột biến, ví dụ bị mắc kẹt ở trạng thái "bật", và gây ra sự tăng trưởng không được kiểm soát của tế bào, đây là một bước quan trọng trong sự phát triển của ung thư. Do đó, các chất ức chế kinase, chẳng hạn như imatinib, thường là liệu pháp điều trị ung thư hiệu quả.

Hầu hết các tyrosine kinase có một protein tyrosine phosphatase liên quan, giúp loại bỏ nhóm phosphate.

Cấu trúc sửa

Một số đặc điểm cấu trúc có thể được nhận biết trong tất cả các protein tyrosine kinase là một vị trí gắn ATP, ba chuỗi bên được cho là có liên quan đến chức năng của nhóm phosphate thứ ba (thường được gọi là nhóm gamma-phosphate) của phân tử ATP liên kết với enzyme, và một vị trí xúc tác có thể có của enzyme là một amino acid.[1] Protein tyrosine kinase mà được tạo nên từ hai chuỗi peptide là khá phổ biến.[1]

Đã có hơn 100 cấu trúc 3D của tyrosine kinase có sẵn tại Ngân hàng Dữ liệu Protein. Chẳng hạn như PDB: 1IRK​, cấu trúc tinh thể của miền tyrosine kinase của thụ thể insulin của con người.

Chú thích sửa

  1. ^ a b Schaller MD, Borgman CA, Cobb BS, Vines RR, Reynolds AB, Parsons JT (tháng 6 năm 1992). “pp125FAK a structurally distinctive protein-tyrosine kinase associated with focal adhesions”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 89 (11): 5192–6. doi:10.1073/pnas.89.11.5192. PMC 49256. PMID 1594631.