Ferritin là một phức hợp trong nội nội bào protein, nhiệm vụ lưu trữ và giải phóng sắt dưới dạng kiểm soát được. Protein này được sản suất bởi hầu hết các cơ quan và tổ chức sống bao gồm cổ khuẩn ,Vi khuẩn, Tảo, các loại Thực vật bậc cao và Động vật. Đây là kho dự trữ sắt (iron-storage) của protein trong cả prokaryote)eukaryote, giữ cho sắt trong trạng thái hòa tan và không gây độc .Ở con người Ferritin hoạt động như chất trung gian chống lại mất cân bằng như thiếu sắtdư thừa sắt (nội cân bằng) [2]

Cấu trúc phức hợp của ferritin Murine[1]

Ferritin được tìm thấy trong hầu hết các mô như là một protein (cytosol) , nhưng vẫn có số lượng nhỏ được tiết vào trong huyết tương nơi các chức năng của nó hoạt động như protein vận chuyển sắt. Huyết thanh ferritin ngoài ra còn là protein đánh dấu sinh học gián tiếp của tất cả lượng sắt lưu trữ trong cơ thể. Bởi vậy huyết thanh ferritin được sử dụng như một kiểm tra chuẩn đoán cho chứng bệnh thiếu máu.[3] Ferritin biến đổi thành dạng gây độc gọi là hemosiderin,[4] gây nênn thay đổi màu sắc da bất thường dễ thấy.

Ferritin là một phức hợp protein hình cầu gồm có 24 đơn vị protein phụ cấu thành dạng lồng nano rỗng với nhiều protein-kim loại tuơng tác với nhau .[5] Ferritin không kết hợp với sắt được gọi là apoferritin.

Gen sửa

Gen ferritin có tính di truyền cao giữa các loài, tất cả gen ferritin động vật có xuơng sống đều có 3 intron và 4 exon.[6]

Trong ferritin của người, những intron là phụ phẩm sinh hóa của amino acid 14 và 15, 34 và 35, 82 và 83, ngoài ra 1 đến 2 nghìn vùng không được dịch mã tại một trong hai đầu exon đã kết hợp.[7]. Phụ phẩm của tyrosin tại amino acid vị trí 27 được cho là liên quan tới quá trình sừng hóaxuơng hóa.[8]

Tham Khảo sửa

  1. ^ PDB: 1lb3​; Granier T, Langlois d'Estaintot B, Gallois B, Chevalier JM, Précigoux G, Santambrogio P, Arosio P (tháng 1 năm 2003). “Structural description of the active sites of mouse L-chain ferritin at 1.2 A resolution”. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 8 (1–2): 105–11. doi:10.1007/s00775-002-0389-4. PMID 12459904. S2CID 20756710.
  2. ^ Casiday R, Frey R. “Iron Use and Storage in the Body: Ferritin and Molecular Representations”. Department of Chemistry, Washington University in St. Louis.
  3. ^ name="pmid20304033">Wang W, Knovich MA, Coffman LG, Torti FM, Torti SV (tháng 8 năm 2010). “Serum ferritin: Past, present and future”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. 1800 (8): 760–9. doi:10.1016/j.bbagen.2010.03.011. PMC 2893236. PMID 20304033.
  4. ^ MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y (tháng 6 năm 2008). “Intracellular iron transport and storage: from molecular mechanisms to health implications”. Antioxidants & Redox Signaling. 10 (6): 997–1030. doi:10.1089/ars.2007.1893. PMC 2932529. PMID 18327971.
  5. ^ Theil EC (2012). “Ferritin protein nanocages-the story”. Nanotechnology Perceptions. 8 (1): 7–16. doi:10.4024/N03TH12A.ntp.08.01. PMC 3816979. PMID 24198751.
  6. ^ Torti FM, Torti SV (tháng 5 năm 2002). “Regulation of ferritin genes and protein”. Blood. 99 (10): 3505–16. doi:10.1182/blood.V99.10.3505. PMID 11986201.
  7. ^ Elizabeth Theil C (tháng 7 năm 1987). “ferritin:structure, gene regulation, and celluler function in animal, plants, and microorganisms”. Anual Review of Biochemistry. 56: 289-315. doi:10.1146/annurev.bi.1987.07.01. PMID 001445.
  8. ^ De Zoysa M, Lee J (tháng 9 năm 2007). “Two ferritin subunits from disk abalone (Haliotis discus discus): cloning, characterization and expression analysis”. Fish & Shellfish Immunology. 23 (3): 624–35. doi:10.1016/j.fsi.2007.01.013. PMID 17442591.

Liên Kết Ngoài sửa

  • Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: P02792 (Ferritin light chain) tại PDBe-KB.
  • Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: P02794 (Ferritin heavy chain) tại PDBe-KB.
  • Tổng quan về mọi thông tin cấu trúc có sẵn trên PDB cho UniProt: Q8N4E7 (Ferritin, mitochondrial) tại PDBe-KB.